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Neutrons, cristaux formés dans l'espace et enzymes

Un article récemment publié dans Cell Reports Physical Science révèle comment des chercheurs ont, pour la première fois, directement visualisé la position des atomes d'hydrogène dans les éléments fonctionnels clés d'une enzyme qui joue un rôle important dans le métabolisme de nombreux micro-organismes. Les mesures de diffraction nutroniques effectuées sur LADI III sur des cristaux de protéines perdeutérées produits dans des conditions de microgravité à la Station spatiale internationale (ISS) ont été les éléments clés de ce travail.

Contrairement aux rayons X, qui interagissent avec les électrons autour des noyaux, les neutrons interagissent directement avec les noyaux eux-mêmes.
Cela signifie que l'hydrogène (et son isotope plus lourd, le deutérium) diffuse les neutrons, ce qui en fait un outil idéal pour sonder la position des atomes d'hydrogène dans les macromolécules biologiques. Cependant, pour que la diffraction des neutrons fonctionne, il faut que les cristaux soient bien ordonnés et relativement grands. C'est là que la microgravité et l'ISS entrent en jeu.

ILL Instrument: LADI-III, A quasi-Laue diffractometer for biology

Reference: Neutron diffraction from a microgravity-grown crystal reveals the active site hydrogens of the internal aldimine form of tryptophan synthase, https://doi.org/10.1016/j.xcrp.2024.101827[Open Access]

ILL Contacts: Matthew Blakeley (LADI-III) & Juliette Devos (D-Lab)

Contact: Timothy C. Mueser (University of Toledo, USA)