Transformer des peptides en or

Une réponse possible à cette quête est venue d'une source peut-être inattendue : le virus SARS-CoV-2. Une équipe de chercheurs d'Espagne, du Royaume-Uni et de l'ILL a découvert que deux peptides, FP1 et FP2, essentiels à la fusion virale aux membranes cellulaires hôtes, présentent des propriétés d'auto-assemblage remarquables. Ces peptides, identifiés comme des peptides de fusion putatifs, sont situés à l'extrémité N-terminale de la sous-unité S2' de la protéine spike."

"Nous avons d'abord démontré que les peptides étaient effectivement capables de s'auto-assembler à l'interface entre l'eau et l'air ", explique Armando Maestro, qui a coordonné l'étude. Une caractérisation moléculaire des structures a révélé qu'elles étaient constituées d'empilements de minuscules feuilles moléculaires faites de FP1 et FP2. Il est intéressant de noter que les structures formées par FP1 et FP2 avaient des propriétés morphologiques différentes : alors que FP1 formait des fibres plutôt droites et rigides, FP2 conduisait à des fibres plus flexibles et incurvées qui s'assemblaient finalement en structures spiralées. De manière remarquable, la courbure des fibres pouvait être contrôlée en faisant varier les forces de compression exercées sur elles."

"Après ce succès initial, nous étions vraiment intéressés de voir comment les structures peptidiques FP2 se développaient à l'interface air-liquide en temps réel", explique Alberto Alvarez-Fernandez, le premier auteur de la publication de l'équipe. "Nous avons choisi la réflectométrie neutronique comme méthode principale, car les neutrons peuvent détecter les changements subtils d'une interface lorsque des couches moléculaires y sont déposées." Les couches de FP2 se sont révélées latéralement homogènes et étaient le mieux décrites par un modèle à deux couches, avec une couche de peptides en contact avec l'eau et l'autre avec l'air. Avec l'augmentation de la pression de surface, l'épaisseur du film augmentait, indiquant que la couche s'étendait dans la phase liquide.

Dans une étape finale, l'équipe a produit des répliques en or des spirales peptidiques en les immergeant dans une solution aqueuse d'or et en les traitant avec une combinaison de lumière ultraviolette et d'ozone. "L'avantage de cette méthode est que les spirales d'or résultantes sont très uniformes. Elle est également extrêmement reproductible et polyvalente, car elle peut être étendue à d'autres matériaux inorganiques", déclare Armando Maestro.

En utilisant une approche multi-technique et interdisciplinaire incluant les neutrons, cette étude apporte donc une compréhension plus approfondie de l'auto-assemblage des peptides. De plus, elle ouvre la voie à une variété passionnante de procédés de fabrication de nanomatériaux fonctionnels.